Белки молока

 молоке содержится в среднем 3,3% белков, в том числе 2,7% казеина, 0,4% альбумина и 0,2% глобулина. В очень небольшом количестве находится белок оболочек жировых шариков и протоплазмы клеток железистой ткани. По последним данным, большая часть белков оболочек жировых шариков является ферментами.
Молекулы белка состоят из сотен и тысяч атомов; молекулярный вес их составляет от 10000 до нескольких миллионов. Такие молекулы называют макромолекулами. Белки — высокомолекулярные соединения, т. е. химические соединения с высоким молекулярным весом (от 10000 и более) и большим размером молекул.
В состав молекул белка входят аминокислоты — органические кислоты, в радикале которых один или несколько водородных атомов заменены аминогруппами NН2. Состав аминокислот с равным числом щелочных и кислотных групп можно выразить в самом общем виде формулой NH2—R—СООН, где NH2 — аминная группа (аминогруппа); СООН — карбоксильная группа; R — условное обозначение остальной части аминных групп больше, чем кислотных, или наоборот.
А минные группы носят основной характер (щелочной), карбоксильные — кислотный. Взаимодействием этих активных групп между собой осуществляется связь аминокислот в белках. Карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогрупной другой аминокислоты;

Связь — NH — СО — называется пептидной, соединение аминокислот — пептидом. Пептиды (или полипептиды) — общее название веществ, в состав которых входят две или более аминокислот, соединенных пептидными связями. В зависимости от количества входящих в пептиды аминокислот различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. В структурном отношении они занимают промежуточное положение между белками и аминокислотами.
При гидролизе белка (расщеплении) присоединяется частица воды и происходит разрыв пептидной связи. Эта реакция происходит, например, при расщеплении белка в процессе созревания сыров. Кроме пептидной связи, являющейся основной, в белке имеются и другие важные виды связей.
Разные белки молока (казеин, альбумин, глобулин) близки между собой по аминокислотному составу и различаются по содержанию. Среднее количество аминокислот, входящих в состав белков молока, приведено в табл. 5.
По данным проф. П.В. Кугенева, содержание аминокислот в белках значительно изменяется по сезонам года.

В белках молока содержатся все незаменимые аминокислоты, которые в организме не синтезируются и должны поступать с пищей. Белки молока полноценны по своему пищевому значению. 100 г белков молока полностью удовлетворяют потребность человека в незаменимых аминокислотах.
Многие свойства белков зависят от свойств аминокислот, входящих в его состав, и от огромных размеров их молекул. Белки обладают гидрофильными свойствами, поэтому связаны с водной средой, в которой распределены. Эта связь выражается в том, что частицы белка окружены прочными оболочками из молекул воды, препятствующими соединению частиц.
Благодаря большому молекулярному весу водные растворы белков имеют выраженный коллоидный характер; система состоит из двух фаз — дисперсионной среды (воды) и дисперсной фазы (белки). Условно граница размеров частиц коллоидов лежит в области от 0,1 мкм до 1 нм.
Наличие в белковой макромолекуле противоположных свойств, кислых и основных, создает возможность образования как положительных, так и отрицательных зарядов. Результирующий знак заряда и его величина зависят от реакции водной среды, в которой находится молекула белка.
Гидратная оболочка, которой окружены частицы (мицеллы), наряду с электрическим зарядом придает им устойчивость в растворе. При некоторых условиях белок может становиться электро-нейтральным — это так называемая изоэлектрическая точка данного белка. В этой точке белок содержит равное количество положительных и отрицательных зарядов. Растворимость и степень набухания белков в изоэлектрической точке наименьшие.
Белки как высокомолекулярные соединения имеют сложную структуру, нарушение которой приводит к их денатурации, часто сопровождающейся коагуляцией. Денатурацию белков могут вызывать нагревание, действие сильных кислот и щелочей, тяжелые металлы и др.
Белки делят на две группы: простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеиды — белки, соединенные с другими веществами. Например, соединение белка с фосфорной кислотой называется фосфопротеид, с жирами (липидами) — липопротеид и т. д.
Казеин. В свежем молоке казеин содержится в форме казеинаткальцийфосфатного комплекса, состоящего из казеината кальция в сочетании с фосфатом кальция и представляющего собой частицы макромолекулярной величины. Диаметр этих частиц в основном составляет от 40 до 120 нм. Частицы казеинаткальцийфосфатного комплекса можно видеть под электронным микроскопом.

Казеин относится к группе сложных белков — фосфоропротеидов. В состав молекулы казеина входят углерод, водород, кислород, азот, сера и фосфор. Казеин составляет 80—82% от общего количества белка молока.
В чистом виде казеин представляет собой белый аморфный порошок, не имеющий вкуса и запаха. Удельный вес казеина 1,26—1,30. Растворимость казеина в воде незначительная, в спирте и эфире он нерастворим. Хорошо растворим в растворах некоторых солей.
Молекулярный вес колеблется от 24500 до 98000. П.Ф. Дьяченко и И.Н. Влодавец методом светорассеяния установили молекулярный вес казеина равным 32000.
Исследования показали, что казеин молока неоднородный и представляет смесь нескольких фракций, отличающихся между собой по содержанию фосфора, серы, аминокислотному составу и свойствам.
Основные фракции казеина обозначают буквами греческого алфавита: α — альфа, β — бета и γ — гамма. По новейшим данным (приведенным И.Ю. Алексеевой и П.Ф. Дьяченко), фракционный состав казеина следующий: α-казеина — 59, β-казеина — 25—33, γ-казеина — 3—8% к общему количеству казеина.
В казеине имеются свободные аминные группы NH2, обладающие щелочной реакцией, и карбоксильные СООН — кислотные. Количество карбоксильных групп в казеине больше, чем аминных, и поэтому реакция раствора казеина в нейтральных солях кислая по индикатору фенолфталеину. Для нейтрализации 1 г казенна необходимо около 8,1 мл 0,1 н. раствора щелочи.
Вследствие содержания одновременно свободных щелочных и кислотных групп казеин является амфотерным электролитом (амфолитом), способным проявлять как кислотные, так и основные свойства. В щелочном растворе казеин заряжается отрицательно и может вступать в реакцию с кислотами, в кислом — положительно и может реагировать со щелочами.
Растворы казеина в минеральных и органических кислотах обладают большой вязкостью.
В молоке казеин связан с кальцием, образуя соединения, называемые казеинатами кальция. Казеинаты могут быть с разным количеством кальция: однокальциевые NH2—R—(СОО)2Са, двухкальциевые NH2—R—(СОО)4Са2, трех- и четырехкальциевые.

Частицы казеинаткальцийфосфатного комплекса связывают значительное количество воды. Связанная вода на поверхности электрически заряженной коллоидной частицы белка образуется вследствие полярности молекул воды, которые распределяются на ней мономолекулярным слоем. На этом слое адсорбируются (уплотняются) другие частицы воды. Таким образом, нарастают новые слои связанной воды, которые по мере утолщения все менее удерживаются на коллоидной частице. В результате этого вокруг частицы образуется рыхло связанная диффузная водная сфера. Ее внешний слой очень слабо связан с поверхностью коллоида и легко отделяется от нее при повышении температуры, внесении электролитов и пр.
Способность казеина связывать воду зависит от наличия в белке гидрофильных функциональных групп (СООН, ОН, NH2 и др.). Вода присоединяется главным образом на поверхности белковых молекул и не проникает внутрь. 1 г казеина в набухшем состоянии связывает (по данным П.Ф. Дьяченко) 0,69 г воды.
Частицы казеина в растворе находятся в постоянном беспорядочном движении, при котором возможны столкновения их между собой. Благодаря тому что частицы белка гидратированы (сильно связаны с водной оболочкой) и несут одинаковый электрический заряд, не происходит достаточного сближения и соединения их. При добавлении кислоты или при самоскисании молока от казеината постепенно отщепляется кальций. При достаточной кислотности и выдержке кальций отщепляется целиком. Реакция трехкальциевого казеината с молочной кислотой протекает по схеме:

Казеин, осажденный из молока, сравнительно легко растворяется в минеральных кислотах. При определении содержания жира в жиромере смешивают молоко с концентрированной серной кислотой. При этом сначала кислота отщепляет от казеина кальций и осаждает казеин. Затем кислота вступает в реакцию с казеином, образуя двойное растворимое соединение.

Ферментативное свертывание молока происходит под действием сычужного фермента и пепсина. При этом казеин превращается в параказеин. Действие сычужного фермента подробнее описано в главе 2 («Биохимические и физико-химические процессы при производстве сыра»). Там же рассмотрены реакции расщепления казенна под действием протеолитических ферментов.