Ферменты 
Ферментами называются специальные белковые вещества, образующиеся в клетках и тканях организма, способные в сотни и тысячи раз изменять скорость химических реакций. При этом сам фермент разрушается в незначительной степени. Таким образом ферменты являются биологическими катализаторами. Катализ может быть положительным (ускорение реакции) или отрицательным (замедление реакции). В производстве молочных продуктов имеет значение положительный катализ.

 Ферменты оказывают очень большое действие на течение процесса. Например, одна часть очищенного сычужного фермента может свернуть за короткое время до 17 млн. частей молока. Активность ферментов, а следовательно, и скорость ферментативных процессов зависит от условий, в которых они протекают.
Ферменты весьма чувствительны к температуре. Максимальная активность их проявляется при оптимальной температуре (обычно 37—50°С). При повышении температуры скорость ферментативных реакций заметно падает, при 60—80° С активность ферментов обычно не проявляется, а при дальнейшем нагревании свойства ферментов утрачиваются. Ферменты, как белковые вещества, при высокой температуре коагулируют.
При снижении температуры активность ферментов уменьшается, падая при 0°С до очень малой величины. При низкой температуре ферменты не разрушаются. Они утрачивают активность при действии света, солей тяжелых металлов и т. п.

Характерное свойство ферментов — высокая специфичность действия. Часто один фермент способен катализировать только одну химическую реакцию у определенного субстрата: например, липаза разлагает жир. Существует групповая специфичность. Некоторые ферменты в зависимости от условий, в которых протекает реакция, могут катализировать их в прямом направлении (синтез) и обратном (гидролиз). К таким ферментам относится лактаза.
В молоко ферменты попадают из клеток молочной железы или образуются микрофлорой, развивающейся в нем. Многообразные изменения, вызываемые в молоке и молочных продуктах бактериями, являются результатом действия продуцируемых ими ферментов.

Гидролазы молока. Это гидролитические ферменты: липаза, лактаза, фосфатаза, протеолитические ферменты, расщепляющие присоединением воды внутримолекулярные связи в жирах, углеводах, белках и т. п.
Липаза вызывает гидролиз жира, т. е. расщепляет его на глицерин и жирные кислоты. Она образуется в молочной железе и попадает в молоко в незначительном количестве. Несколько больше ее в стародойном молоке, чем и объясняется иногда его-горьковатый вкус, образующийся от расщепления небольшой части жира. Кроме того, имеется липаза бактериального происхождения, являющаяся продуктом жизнедеятельности микрофлоры молока. Много липазы выделяют плесени. Липаза довольно устойчива, полностью инактивируется при 73—80° С в течение 20 сек.

Лактаза является катализатором гидролиза и синтеза лактозы (молочного сахара) и относится к числу важнейших ферментов молока. Образуется в молоке микроорганизмами, и главным образом молочнокислыми бактериями. Оптимальные условия действия лактазы — температура 35—45° С и pH 6,5. Лактаза расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу, которые затем подвергаются дальнейшему разложению при участии других ферментов, выделяемых молочнокислыми бактериями.
Фосфатаза — попадает в молоко из молочной железы. Разрушается при всех видах пастеризации. По пробе на фосфагазу определяют эффективность как длительной (62—63°С в течение 30 мин), так и кратковременной пастеризации (72°С в течение 15 сек).
Протеолитические ферменты, расщепляющие молекулу белка, относятся к гидролазам (пептидгидролазам) и объединяются в две группы: протеиназы осуществляют распад белка до пептидов (полипептидов) и пептидазы — способствуют распаду образовавшихся пептидов до аминокислот.
Основное количество протеолитических ферментов в молоке и молочных продуктах продуцируется микрофлорой. Большое значение имеют ферменты молочнокислых бактерий при созревании сыров. Протеолитические ферменты разных видов молочнокислых бактерий не однородны. Выделяются они из клеток после их автолиза. Ферменты молочнокислых стрептококков отличаются преобладанием протеиназной активности, а у ферментов молочнокислых палочек выражена пептидазная активность. Эти ферменты разрушаются при температуре выше 75° С, они довольно устойчивы при нагревании до 70° С.
Анаэробная дегидраза (редуктаза). Этот фермент обладает восстановительными свойствами. Краска метиленовая синь в окисленном состоянии окрашивает жидкость в синий цвет. Фермент редуктаза восстанавливает метиленовую синь, обесцвечивая ее. Источником редуктазы в молоке является главным образом микрофлора. По скорости обесцвечивания метиленовой сини или резазурина судят о количестве бактерий в молоке (редуктазная проба).
Пероксидазы. Это окисляющие ферменты, катализирующие окисление различных органических соединений перекисью водорода. Под действием пероксидазы из перекиси водорода или органических перекисей выделяется активный атомарный кислород, производящий окисление. В молоке количество пероксидазы не зависит от количества бактерий, в основном она попадает в него из тканей молочной железы. При высокой температуре пастеризации пероксидаза разрушается. Поэтому реакция на пероксидазу служит для установления эффективности пастеризации при 80° С и выше.
Каталаза. Этот фермент расщепляет перекись водорода на воду и молекулярный кислород. В молоке имеется каталаза клеток молочной железы и бактериального происхождения. Количество каталазы увеличивается при попадании в молоко лейкоцитов в случае заболевания вымени животного. При добавлении в такое молоко перекиси водорода увеличивается объем выделяемого кислорода. На этом основана каталазная проба молока.
Кроме рассмотренных, в молоке имеется ряд других ферментов. Для ферментативного свертывания молока при производстве сыров и творога применяют следующие ферменты: сычужный фермент и пепсин

************************

В состав сычужного фермента входят два основных коагулянта – химозин и пепсин. Их соотношение варьируется в зависимости от возраста животных и их питания. Например, желудочный сок молочных телят содержит до 95 % химозина, а препарат, выделенный из сычугов животных, росших на грубых кормах, – может содержать до 100 % пепсина. Для сыродельной промышленности используются ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина, как правило, это 96 % и 4 % соответственно.

Некоторые сыровары считают, что большое количество пепсина может вызвать появление горечи в твердых и полутвердых сырах, поскольку он не участвует в вызревании. Поэтому препараты, которые содержат от 70 % пепсина и выше, рекомендуют применять для творога и мягких и рассольных сыров, например брынзы, сулугуни, моцареллы.

Химозин обладает высокой молокосвертывающей активностью и низким уровнем нежелательной протеолитической активности. Пепсин имеет сравнительно низкую молокосвертывающую активность при высоком уровне протеолитической активности.

Чем больше значение соотношения химозин/пепсин в СФ, тем лучше качество сыров, получаемых с таким ферментом.

Надо больше химозина 95 /5